Las botellas de plástico que tiramos hoy estarán disponibles por cientos de años. Es una de las razones clave por las cuales el creciente problema de la contaminación con plásticos, que está teniendo un efecto mortal en la vida marina, es tan grave.
Pero los científicos descubrieron recientemente una cepa de bacterias que literalmente puede comer el plástico utilizado para hacer botellas, y ahora lo han mejorado para que funcione más rápido. Los efectos son modestos, no es una solución completa a la contaminación plástica, pero muestra cómo las bacterias podrían ayudar a crear un reciclaje más respetuoso con el medio ambiente.
Los plásticos son polímeros complejos, lo que significa que son cadenas largas y repetidas de moléculas que no se disuelven en el agua. La resistencia de estas cadenas hace que el plástico sea muy duradero y significa que lleva mucho tiempo descomponerse de forma natural. Si pudieran descomponerse en sus unidades químicas solubles, más pequeñas, entonces estos bloques podrían ser cosechados y reciclados para formar nuevos plásticos en un sistema de circuito cerrado.
En 2016, científicos de Japón probaron diferentes bacterias de una planta de reciclaje de botellas y descubrieron que Ideonella sakaiensis 201-F6 podía digerir el plástico utilizado para hacer botellas de bebidas de un solo uso, tereftalato de polietileno (PET). Funciona mediante la secreción de una enzima (un tipo de proteína que puede acelerar las reacciones químicas) conocida como PETase. Esto divide ciertos enlaces químicos (ésteres) en el PET, dejando moléculas más pequeñas que la bacteria puede absorber, usando el carbono en ellas como fuente de alimento.
Aunque ya se sabía que otras enzimas bacterianas lentamente digieren el PET, la nueva enzima aparentemente había evolucionado específicamente para este trabajo. Esto sugiere que podría ser más rápido y más eficiente y, por lo tanto, tener el potencial para su uso en bio-reciclaje.
Como resultado, varios equipos han estado tratando de comprender exactamente cómo funciona PETase mediante el estudio de su estructura. En los últimos 12 meses, grupos de Corea, China y el Reino Unido, Estados Unidos y Brasil han publicado trabajos que muestran la estructura de la enzima en alta resolución y el análisis de sus mecanismos.
Estos documentos muestran que la parte de la proteína PETasa que realiza la digestión química está diseñada físicamente para unirse a las superficies de PET y funciona a 30 ° C, por lo que es adecuada para el reciclaje en bioreactores. Dos de los equipos también demostraron que cambiando sutilmente las propiedades químicas de la enzima para que interactuara con el PET de manera diferente lo hacía funcionar más rápido que el PETase natural.
El uso de enzimas de bacterias en bioreactores para descomponer el plástico para reciclar es aún más fácil de decir que de hacer. Las propiedades físicas de los plásticos los hacen muy difíciles de interactuar con las enzimas.
El PET utilizado en las botellas de bebidas tiene una estructura semicristalina, lo que significa que las moléculas de plástico están apretadas y son difíciles de alcanzar para la enzima. El último estudio muestra que la enzima mejorada probablemente funcionó bien porque la parte de la molécula que está involucrada en la reacción es muy accesible, por lo que es fácil para la enzima atacar incluso las moléculas de PET enterradas.
Mejoras modestas
Las mejoras en la actividad de PETase no fueron dramáticas, y no estamos cerca de una solución a nuestra crisis de plástico. Pero esta investigación nos ayuda a comprender cómo esta prometedora enzima descompone el PET e insinúa cómo podemos hacerlo funcionar más rápido manipulando sus partes activas.
Es relativamente inusual poder diseñar enzimas para que funcionen mejor de lo que han evolucionado a través de la naturaleza. Quizás este logro refleje el hecho de que las bacterias que usan PETase solo han evolucionado recientemente para sobrevivir en este plástico hecho por el hombre. Esto podría brindar a los científicos una excelente oportunidad para superar la evolución mediante la ingeniería de formas optimizadas de PETase.
Sin embargo, hay una preocupación. Si bien es probable que cualquier bacteria modificada utilizada en biorreactores esté altamente controlada, el hecho de que haya evolucionado para degradarse y consumir plástico en primer lugar sugiere que este material en el que confiamos puede no ser tan duradero como pensamos.
Si más bacterias comenzaran a comer plástico en la naturaleza, los productos y estructuras diseñados para durar muchos años podrían verse amenazados. La industria del plástico enfrentaría el serio desafío de evitar que sus productos se contaminen con microorganismos hambrientos.
Las lecciones de los antibióticos nos enseñan que somos lentos para burlar a las bacterias. Pero tal vez estudios como estos nos den una ventaja.
